一种残膜回收机防缠绕挑膜装置的制 一种秧草收获机用电力驱动行走机构

一种冻融循环对面筋蛋白特性影响的确定方法与流程

2022-02-20 00:11:43 来源:中国专利 TAG:


1.本发明涉及冷冻面制品加工技术领域,更具体的说是涉及一种冻融循环对面筋蛋白特性影响的确定方法。


背景技术:

2.冷冻面制品是指以面为主要原料,以肉类、蔬菜等为辅料,经加工制成各类烹制或未烹制的主食品后,立即采用速冻工艺制成并可以在冻结条件下运输储存及销售的各类主食品,如速冻包子、速冻饺子、速冻馒头、花卷、春卷等。由于运输储存和食用方便,冷冻面制品的发展已成为食品行业发展的新趋势。虽然随着工艺技术的不断改善,速冻食品的质量也得到了明显提高,但市场上的冷冻面制品仍普遍存在营养成分流失和品质口感下降等问题。
3.目前,国内外对于冷冻面制品品质的改善大多处于添加改良剂和速冻来减缓冷冻对面制品的损害阶段,但改良剂的安全性和速冻技术的成本等现实问题对冷冻面制品的发展产生不良影响。因此,深入挖掘冷冻面制品品质劣变的本质原因以便有针对性的解决冷冻面制品的劣变问题具有重大实际意义。
4.如今,国内外的学者已经对面制品冻融循环和冻藏时间等因素进行了有关研究。有学者指出,冷冻面团或制品的品质劣化与淀粉关系不大;面制品中除淀粉外,水分含量及分布对食品的结构和品质等有着重要影响。水分结晶致使面团或制品品质下降的问题已有大量的研究。面筋蛋白是冷冻面制品中除淀粉和水分外含量较高的主要成分,因此可能在冷冻过程中,冰晶对面筋蛋白的影响是导致冷冻面制品品质劣化的重要原因。此外,在冷冻储藏的过程中无法避免温度波动的影响,而温度波动会使冰晶发生重结晶现象,这会对小麦面筋蛋白的网络结构造成更进一步的破坏。
5.现有技术中,对于面筋蛋白冻融循环研究已有不少,但不同温度影响下冻融循环对面筋蛋白的影响,却有待研究。


技术实现要素:

6.有鉴于此,本发明的目的在于提供一种冻融循环对面筋蛋白特性影响的确定方法,以解决现有技术中的不足。
7.为了实现上述目的,本发明采用如下技术方案:
8.一种冻融循环对面筋蛋白特性影响的确定方法,具体包括以下步骤:
9.(1)将刚加工完的面制品降温至30℃以下,得到常温面制品;
10.(2)将常温面制品放入冷冻室内,在

40~

30℃的温度条件下,在30

60min内降温冻结至面制品的中心温度低于

30℃,得到冷冻面制品;
11.(3)将冷冻面制品进行外包装,然后转入

18~

30℃的冷藏室内冷冻保存,期间温度保持恒定,以避免冻融循环的发生而影响冷冻面制品的品质。
12.进一步,上述步骤(1)中,面制品包括包子、饺子、馒头、花卷和春卷中的至少一种;
降温至18

25℃。
13.采用上述进一步技术方案的有益效果在于,本发明所选面制品需求量大,易加工,易保存;将刚加工完的面制品先降温至18

25℃,能够提高降温冻结的效率。
14.进一步,上述步骤(2)中,冷冻室的温度条件为

30℃;降温冻结的时间为40min。
15.采用上述进一步技术方案的有益效果在于,冻结速度对食品组织中形成的冰晶大小和位置有影响。当快速冻结时,能够使面制品以最短的时间通过最大冰晶生成带,面制品内的水分形成无数针状小冰晶均匀分布于面制品的细胞内与细胞间隙中。
16.进一步,上述步骤(3)中,进行外包装时,封口要严密,防止漏气;冷藏室的温度为

30℃。
17.采用上述进一步技术方案的有益效果在于,如果冻藏室空气温度波动幅度大而且频繁会致使冻结面制品表面出现干燥现象,致使产品失重,表皮开裂或脱落,严重影响面制品的外观和内在品质。所以本发明保证保存期间温度保持恒定为

30℃,以避免冻融循环的发生而影响冷冻面制品的品质。
18.经由上述的技术方案可知,与现有技术相比,本发明的有益效果如下:
19.1、本发明通过设定不同冷冻温度(

6℃、

12℃、

18℃、

24℃和

30℃),研究温度和冻融循环次数对面筋蛋白品质和结构的影响,为揭示冻融循环下冷冻温度与面筋蛋白品质变化规律提供理论基础。
20.2、本发明所选确定方法能够最大程度地保证面制品的内部组织结构(如面筋蛋白特性)不受变化,有弹性,风味如初。
附图说明
21.图1为不同低温冻融循环1

5次对面筋蛋白持水性的影响;
22.图2为不同温度冻融循环对小麦面筋蛋白储能模量和损耗模量的影响,其中,a1、b1为第一次冻融循环储能模量和损耗模量图,a5、b5为第五次冻融循环储能模量和损耗模量图;
23.图3为小麦面筋蛋白横向弛豫时间(t2)图谱,其中,f1表示冻融循环一次横向弛豫时间图(峰值处曲线从上到下依次为

30℃、

24℃、

6℃、

18℃、

12℃),f5表示冻融循环五次横向弛豫时间图(峰值处曲线从上到下依次为

30℃、

24℃、

18℃、

12℃、

6℃);
24.图4为不同低温冻融循环面筋蛋白显微结构图,其中,a、b、c、d、e为1200倍显微结构图;a1、b1、c1、d1、e1分别为

6℃、

12℃、

18℃、

24℃和

30℃冻融1次显微结构图;a3、b3、c3、d3、e3分别为冻融3次显微结构图;a5、b5、c5、d5、e5分别为冻融5次显微结构图;
25.图5为不同低温冻融循环五次面筋蛋白红外变换光谱图(曲线从上到下依次为

6℃、

12℃、

24℃、

18℃、

30℃)。
具体实施方式
26.下面对本发明实施例中的技术方案进行清楚、完整地描述,显然,所描述的实施例仅仅是本发明一部分实施例,而不是全部的实施例。基于本发明中的实施例,本领域普通技术人员在没有做出创造性劳动前提下所获得的所有其他实施例,都属于本发明保护的范围。
27.实施例1
28.冻融循环对面筋蛋白特性影响的确定方法,具体包括以下步骤:
29.(1)将刚加工完的面制品(包子)降温至22℃,得到常温面制品;
30.(2)将常温面制品放入冷冻室内,在

30℃的温度条件下,在40min内降温冻结至面制品的中心温度低于

30℃,得到冷冻面制品;
31.(3)将冷冻面制品进行外包装,封口要严密,防止漏气,然后转入

30℃的冷藏室内冷冻保存,期间温度保持恒定,以避免冻融循环的发生而影响冷冻面制品的品质。
32.实施例2
33.冻融循环对面筋蛋白特性影响的确定方法,具体包括以下步骤:
34.(1)将刚加工完的面制品(饺子)降温至18℃,得到常温面制品;
35.(2)将常温面制品放入冷冻室内,在

40℃的温度条件下,在30min内降温冻结至面制品的中心温度低于

30℃,得到冷冻面制品;
36.(3)将冷冻面制品进行外包装,封口要严密,防止漏气,然后转入

18℃的冷藏室内冷冻保存,期间温度保持恒定,以避免冻融循环的发生而影响冷冻面制品的品质。
37.实施例3
38.冻融循环对面筋蛋白特性影响的确定方法,具体包括以下步骤:
39.(1)将刚加工完的面制品(馒头)降温至25℃,得到常温面制品;
40.(2)将常温面制品放入冷冻室内,在

30℃的温度条件下,在60min内降温冻结至面制品的中心温度低于

30℃,得到冷冻面制品;
41.(3)将冷冻面制品进行外包装,封口要严密,防止漏气,然后转入

25℃的冷藏室内冷冻保存,期间温度保持恒定,以避免冻融循环的发生而影响冷冻面制品的品质。
42.性能测试
43.一、冻融循环对面筋蛋白特性的影响探究
44.1材料与方法
45.1.1材料
46.小麦粉,购于五得利面粉集团。
47.1.2主要仪器与设备
48.hyc

th

800h可程式恒温恒湿试验箱,购自东莞市泓进检测仪器有限公司;multifuge x1r centrifuge台式高速离心机,购自美国thermo公司;aiphal

2ldplus真空冷冻干燥机,购自德国christ冻干机有限公司;haake mersⅲ旋转式流变仪,购自德国thermo scientific公司;nmi20

040v

i核磁共振成像分析仪,购自苏州纽迈分析仪器股份有限公司;quanta 200扫描电子显微镜,购自美国fei公司;tensor 27傅里叶变换红外光谱仪,购自德国bruker公司。
49.1.3试验步骤
50.1.3.1小麦面筋蛋白的制备
51.将小麦面粉和水以2:1比例揉成面团,并包裹保鲜膜室温放置约0.5h,之后不断揉捏冲洗直至水变澄清。利用冷冻干燥机将其冷冻干燥2d后(扫除冷冻干燥后浮于表面的淀粉)将其磨成粉状,过100目筛并放置于干燥器中保存备用。
52.1.3.2湿面筋蛋白的制备
53.将面筋蛋白与蒸馏水1:2混合,揉和后将样品包裹在保鲜膜中,在4℃冰箱静置1h。
54.1.3.3不同温度处理面筋蛋白的冻融循环设计
55.将湿面筋蛋白分别放入

6℃、

12℃、

18℃、

24℃和

30℃冻结24h后室温(25℃)解冻4h,此过程为一次冻融,共进行五次且不同温度各进行3次重复实验。
56.1.3.4持水性测定
57.称取1.00g小麦面筋蛋白粉末,置于离心管中称重,逐步加水并用涡旋振荡仪将样品混匀,持续0.5h后以3000r/min的转速离心10min,弃去上清液。
58.根据下式计算面筋蛋白的持水性。
[0059][0060]
1.3.5流变学特性测定
[0061]
采用旋转流变仪测定动态流变学特性。平板直径为40.00mm,夹具间隙为1.50mm,扫描频率为0.1

10hz,应力1%,温度为25℃,每个样品平行3次。
[0062]
1.3.6横向弛豫时间(t2)和水分分布与迁移情况测定
[0063]
利用低场核磁共振技术(low

field nuclear magnetic resonance,lf

nmr)测定样品的横向弛豫时间(t2)与水分分布及迁移情况。采样频率sw为100khz,重复采样次数ns为4,半回波时间te为0.8ms,nech为5000,采样点数td为400018,弛豫衰减时间t0为1500ms。
[0064]
1.3.7扫描电子显微镜表征
[0065]
将冷冻干燥后的面筋蛋白经离子溅射喷金后,置于扫描电子显微镜下观察样品横断面的结构,设定观察倍数并拍照。
[0066]
1.3.8傅里叶红外变换光谱分析
[0067]
将面筋蛋白粉与kbr混合研成细粉。扫描波数400

4000cm
‑1,取1600

1700cm
‑1段酰胺ⅰ带图谱,采用peakfit v4.12软件处理,基线校正,高斯(gaussian)去卷积,二阶导数进行拟合。由图中子峰的面积计算各部分二级结构变化。
[0068]
1.3.9数据分析
[0069]
采用excel 2019、spss.22对数据进行统计分析,傅里叶变换红外光谱自备omnic 5.0软件对红外数据进行处理,origin 2017软件绘制图像。
[0070]
2结果与分析
[0071]
2.1小麦面筋蛋白持水性分析
[0072]
持水性是指将水分维持在自身体系内对的一种能力,是蛋白质重要的功能性质之一,其中,物理截留水贡献最大。水分子能和蛋白质分子中的某些基因相互作用,对维持蛋白质的三维空间立体结构有显著作用。
[0073]
图1为不同低温冻融循环1

5次对面筋蛋白持水性的影响。
[0074]
从图1中可以看出,不同温度和冻融循环次数对小麦面筋蛋白的持水性有较大影响。整体来说,温度与面筋蛋白的持水性呈正相关关系。随着温度的下降(

6~

30℃),面筋蛋白的持水性从3.6%下降至2.4%左右,这可能是因为随着温度的下降,水分子结晶增多,对面筋蛋白的网络结构造成了一定程度的破坏,导致持水率下降。从冻融循环次数上来看,面筋蛋白的持水性与其呈负相关,即冻融循环次数越多,面筋蛋白的系水能力越差,导致这
种现象出现的原因,可能是面筋蛋白网络中冰晶的重结晶作用破坏面筋蛋白组织结构造成面筋蛋白的品质劣化。重结晶在一定程度上也使得蛋白质体系中水分重新分布造成面筋蛋白的变性,持水性减弱。此外,也有研究表明,冻融循环下温度由低至高的过程即温度波动,产生的重结晶现象与面筋蛋白的品质下降也有关联。
[0075]
2.2小麦面筋蛋白流变特性分析
[0076]
小麦面筋蛋白主要由具有弹性的醇溶蛋白和具有黏性的麦谷蛋白组合而成且含有少量清蛋白、球蛋白。储能模量(g

)是指振动周期内的正弦形变后所吸收或恢复的能量,用来表征物质的弹性本质;损耗模量(g

)是指每个周期的正弦形变所损失或消耗的能量,表示物质的黏性本质。
[0077]
图2为不同温度冻融循环对小麦面筋蛋白储能模量和损耗模量的影响,其中,a1、b1为第一次冻融循环储能模量和损耗模量图,a5、b5为第五次冻融循环储能模量和损耗模量图。
[0078]
由图2可以看出,随着温度的降低,面筋蛋白体系的储能模量(g

)和损耗模量(g

)均呈现上升趋势,这可能是由于温度降低抑制了面筋蛋白分子大聚体解聚程度,麦醇溶蛋白和麦谷蛋白两者共同作用,使面筋蛋白独有的黏弹性更加显著,面筋蛋白的弹性和黏度上升。另一方面,低温能够束缚氢质子的运动并且温度越低束缚作用越强,使得面筋蛋白的黏弹性呈上升趋势。从冻融循环的角度来讲,面筋蛋白随着冻融次数的增加黏弹性呈现下降的趋势,造成这一现象出现的主要原因可能是,随着冻融循环次数的增加,面筋蛋白体系内的结合水部分受到破坏,亲水基团外露,打破了原有体系内水分子的稳定状态,造成了面筋蛋白的持水性和黏弹性下降均下降的现象。在相同频率下,随着冻融次数的增加g

和g

均逐渐下降,g

的变化幅度较g

大。由此可见,面筋蛋白的冻融循环会对面筋蛋白黏弹性造成不可逆的恶性变化,而且,温度越低对其黏弹性恶化的趋势遏制越显著。
[0079]
2.3小麦面筋蛋白水分分布及迁移分析
[0080]
核磁共振(lf

nmr)是一项应用于食品领域的新技术,能够从微观上快速、无损地测定水分子流动性的自旋

自旋弛豫时间(t2)的变化,表征食品体系内部中的水分分布和迁移情况。根据有关研究表明,t2对应了3种形态水,分别为强结合水(t
21
)、不易流动水(弱结合水)(t
22
)和可冻结的自由水(t
23
),其中t
21
、t
22
、t
23
弛豫时间分别在0.01

10ms、10

100ms、10

1000ms之间。
[0081]
图3为小麦面筋蛋白横向弛豫时间(t2)图谱,其中,f1表示冻融循环一次横向弛豫时间图(峰值处曲线从上到下依次为

30℃、

24℃、

6℃、

18℃、

12℃),f5表示冻融循环五次横向弛豫时间图(峰值处曲线从上到下依次为

30℃、

24℃、

18℃、

12℃、

6℃)。
[0082]
从图3中可以看出,不同低温处理的样品信出峰时间(0.4ms)较晚,表明水分子与面筋蛋白基团结合牢固。在10ms左右峰值出现,且峰1和峰3较峰2更低,说明样品中弱结合水含量较高。t2与水分自由度呈正相关,t2越短说明水分子与面筋蛋白之间的结合越紧密,越不易被排出,面筋蛋白的持水性越好。t2的长短可以用来衡量水分的流动性,说明随着冻融循环次数的增加,小麦面筋蛋白的强结合水和弱结合水含量均呈减少趋势,可冻结的自由水含量逐渐增多,这可能由于面筋蛋白受冻融影响削弱了面筋蛋白与水的相互作用力,导致部分结合水向自由水转变。冷冻过程中冰晶的生成也在一定程度对面筋蛋白造成机械损伤,空间构象出现小范围的改变,解冻时水分从部分结合水随空间缝隙和自由水协同流
出。由图3中可以看出,

24℃和

30℃时样品的弛豫时间较短,与水结合程度更高,说明其品质较

6℃更好。
[0083]
为更精确分析冻融循环和温度对面筋蛋白水分分布与迁移的影响,做3种状态相对水分含量表,如表1和表2所示。
[0084]
表1冻融循环一次后面筋蛋白中3种状态相对水分含量分析
[0085][0086][0087]
表2冻融循环五次后面筋蛋白中3种状态相对水分含量分析
[0088][0089]
注:上述表1和表2中数据为平均值
±
标准差,同一列中a、b、c、d等字母表示不同处理间存在显差异(p<0.05)。
[0090]
由t2图谱可以看出面筋蛋白中存在三种状态的氢质子:一种是弛豫时间较短的强结合水;一种是弛豫时间较长的弱结合水;另一种是可冻结的自由水。三种水的相对百分含量表示为p
21
(强结合水)、p
22
(不易流动水)和p
23
(可冻结的自由水)。
[0091]
如表1所示,随着温度的下降(

6~

30℃),不同低温冻融循环下面筋蛋白p
21
(结合水)含量增加3.057%,p
22
(不易流动水)含量增加4.129%,p
23
(可冻结的自由水)含量下降1.149%,总峰面积显著下降,说明在冷冻过程中,结合水和不易流动水未被完全冻结。随着温度的下降,结合水含量上升可能是,水与蛋白质的相互作用,增加了水合结构中原子

原子间相互作用,玻璃化现象出现,使得可冻结的自由水中部分水分子不可逆的迁移至结合水中,并伴随自由水含量下降。经显著性分析,在

6℃到

30℃的范围内p
21
(结合水)、p
22
(不易流动水)、p
23
(可冻结的自由水)和总峰面积无显著差异(p<0.05)。从温度对面筋蛋白的水分分布影响来看,低温更有利于面筋蛋白结构的稳定。
[0092]
如表2所示,面筋蛋白经历5次冻融循环后,p
21
(结合水)含量下降3.007%,p
22
(不易流动水)含量增加4.8%,p
23
(可冻结的自由水)含量减少1.793%,总峰面积显著下降。结合水含量的下降可能是因为在冷冻过程中,冰晶生长破坏了面筋蛋白的次级键,分子结构发生不可逆改变;解冻后水分部分流失和转化,导致面筋蛋白的水环境变化,反复冻融后,冰晶再生长与重结晶,进一步加剧了网络结构的破坏。由此可见,冻融循环次数的增加对面筋蛋白水分的流失有明显影响而温度的降低使得可冻结的自由水迁移到结合水中的现象突出。
[0093]
2.4小麦面筋蛋白扫描电子显微镜表征
[0094]
图4为不同低温冻融循环面筋蛋白显微结构图,其中,a、b、c、d、e为1200倍显微结构图;a1、b1、c1、d1、e1分别为

6℃、

12℃、

18℃、

24℃和

30℃冻融1次显微结构图;a3、b3、c3、d3、e3分别为冻融3次显微结构图;a5、b5、c5、d5、e5分别为冻融5次显微结构图。
[0095]
从图4中可以看出,面筋蛋白网络结构呈蜂窝状分布,未经冻融循环的空白组面筋蛋白的结构完整,表面光滑且结构组织紧密,呈现三维网络状结构,孔洞分布均匀且大小均一,直径在10

15μm左右。麦谷蛋白聚合体呈连续纤维状,麦醇溶蛋白较小。温度从

30℃升至

6℃时,面筋蛋白的网络结构仍然存在,但是其网络中的孔洞体积却在不断增大。面筋蛋白的结构中出现了一定程度的裂纹和断裂,表观结构逐渐粗糙,孔径圆润程度下降。这可能是因为冷冻湿小麦面筋蛋白在冷冻过程中面筋蛋白的网络结构变薄,部分面筋蛋白碎片从蛋白体系中脱落,冰晶体原来所处位置便成为空穴。
[0096]
从图4中可以看出,经过

6℃冻融循环的面筋蛋白的结构变化更加显著,小麦面筋蛋白的结构表面呈现出凹凸不平且孔洞壁上有明显的裂纹,孔洞与

30℃相比较更大,这些孔洞是冰晶升华后留下的,品质损伤更为严重。这可能是因为冻融循环中的温度波动使得小麦面筋蛋白表面的结合水冻结,水分的重结晶加重,冰晶的增长对面筋蛋白的网络结构造成了机械性的破坏。另外,冻融循环的温度越低对水分子运动的约束力越明显,反之温度越高冰晶的增长方式趋于多样化的可能性越大,加之温度的波动和循环次数的增加,对于水分子的重结晶作用越突出,所以

6℃形成的冰晶体积趋向较

30℃更大。

24℃和

30℃接近速冻温度,晶核生成速度较快,能够在短时间内快速穿越冰晶最大生成带,且冰晶体的体积较小对面筋蛋白自身结构伤害较小。温度相同时,随冻融次数的增加,面筋蛋白的空洞逐渐增大,甚至出现明显的断裂。这一结果与baier

schenka等的研究结果一致。相同温度冻融循环次数的增加导致显微结构变差,相同次数时面筋蛋白显微结构

30℃较

6℃更好。多种情况的复杂作用对面筋蛋白的网络结构表面和内部都产生了重要影响,温度变化和冻融循环次数对面筋蛋白的微观结构影响较为明显。因此呈现出上述电镜图中的变化。
[0097]
2.5傅里叶红外变换光谱(ftir)分析
[0098]
图5为不同低温冻融循环五次面筋蛋白红外变换光谱图(曲线从上到下依次为

6℃、

12℃、

24℃、

18℃、

30℃)。
[0099]
蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中多肽链本身折叠的方式,包括α

螺旋、无规则卷曲、β

折叠和β

转角等。酰胺ι带谱带特征峰指认是目前较成熟的,能够反映蛋白质二级结构中α

螺旋、无规则卷曲、β

折叠和β

转角等相关信息。特有的氢键形式与他们的结构密切相关。
[0100]
有文献指出:1600~1640cm
‑1为β

折叠;1640~1650cm
‑1为无规卷曲;1650~1660cm
‑1为α

螺旋;1660~1700cm
‑1为β

转角。对冷冻后的小麦面筋蛋白样品的酰胺ι带进行高斯去卷积和二阶求导处理得到对应峰,并以它们出现特征峰的位置为参数,对酰胺ι带进行曲线拟合。拟合的结果如表3所示。在1650cm
‑1附近的峰是面筋蛋白酰胺ι带的特征峰,是由于c=o的伸缩和n

h的震动所造成的。
[0101]
表3不同低温冻融循环五次时小麦面筋蛋白二级结构的分布
[0102]
[0103][0104]
注:上述表3中数据为平均值
±
标准差,同一列中a、b、c、d等字母表示不同处理间存在显差异(p<0.05)。
[0105]
由表3可知,小麦面筋蛋白的二级结构主要以β

折叠和β

转角为主。

6℃时,β

折叠的特征峰经计算其含量39.68%,无规卷曲的含量为10.36%,α

螺旋的含量为14.22%,β

转角的含量为35.74%。随着温度的降低,小麦面筋蛋白中的二级结构也发生了改变。β

折叠含量上升,α

螺旋和β

转角的含量下降,无规卷曲的含量无明显变化。β

转角是一种非重复性结构,是由β

转角中第1个残基的c=o与第4个残基的n—h氢键键合形成一个紧密的环。在

6℃~

30℃范围内,β

折叠含量上升5.33%,α

螺旋和β

转角含量分别减少5.06%和3.02%。α

螺旋、无规则卷曲、β

折叠和β

转角含量的变化说明,不同低温对面筋蛋白的产生不同作用效果。有研究表明,冻融循环次数的改变对面筋蛋白二级结构会产生重要影响,包括无规则卷曲、α

螺旋整体减少,β

折叠和β

转角整体增加。而本实验表明相同冻融循环次数下,随着温度的降低α

螺旋和β

转角整体减少,β

折叠整体增加。可能是因为,低温对面筋蛋白的影响较强,温度越低对氢键等次级键断裂的抑制效果越明显,小麦面筋蛋白的二级结构劣变的趋势缓慢。β

折叠整体增加可能是由于随着温度的降低,面筋蛋白分子间聚集程度加深,使得结构发生了有利改变。此外,也可能是面筋蛋白中的部分α

螺旋和β

转角转化成了β

折叠结构。β

转角结构具有稳定性,低温可能会促进部分转化现象的出现,以此保证面筋蛋白自身的稳定。有文献表示,蛋白质二级结构的变化与聚集行为有关。可能是因为温度影响面筋蛋白的水环境,低温加速冰晶生长从而破坏了维持α

螺旋和β

转角结构的氢键,使其分散成小分子物质,这些小分子为达到能量最低的状态来维持结构稳定发生重排形成了β

折叠结构。
[0106]
3结论
[0107]
通过分析,在

6~

30℃范围内,随着温度的下降面筋蛋白的持水性逐渐下降;储能模量(g')和损耗模量(g”)随着温度降低而增加;

30℃较

6℃相比面筋蛋白的显微结构孔洞更加均匀,结构完整度较好;二级结构中α

螺旋和β

转角转向β

折叠趋势明显,结构更稳定;简言之,冻融循环次数越多面筋蛋白品质越差,温度越低面筋蛋白品质越好。为揭示不同冷冻温度下冻融循环对面筋蛋白结构影响提供一定理论基础。
[0108]
二、国标检测
[0109]
各取实施例1

3制得的冷冻面制品,分别按照中华人民共和国国内贸易行业标准《速冻面米食品》sb/t 10412

2007的方法进行感官评定。结果如表1所示。
[0110]
表1实施例1

4冷冻面制品感官评定结果
[0111][0112][0113]
由表1可知,本发明实施例1

3制得的冷冻面制品的感官评定均符合《速冻面米食品》sb/t 10412

2007的相关要求。
[0114]
以上试验说明,本发明所选确定方法能够最大程度地保证面制品的内部组织结构(如面筋蛋白特性)不受变化,有弹性,风味如初。
[0115]
对所公开的实施例的上述说明,使本领域专业技术人员能够实现或使用本发明。对这些实施例的多种修改对本领域的专业技术人员来说将是显而易见的,本文中所定义的一般原理可以在不脱离本发明的精神或范围的情况下,在其它实施例中实现。因此,本发明将不会被限制于本文所示的这些实施例,而是要符合与本文所公开的原理和新颖特点相一致的最宽的范围。
再多了解一些

本文用于企业家、创业者技术爱好者查询,结果仅供参考。

发表评论 共有条评论
用户名: 密码:
验证码: 匿名发表

相关文献